인체 내 활성산소가 세포 기능으로 전환하는 정확한 메커니즘이 국내 연구진에 의해 세계에서 처음으로 밝혀졌다.
한국생명과학연구원 세포스위치단백질구조연구단 류성언(40) 박사팀은 대표적 산화환원 스위치 단백질인 ‘옥시-R(Oxy-R)’의 산화된 상태와 환원된 상태에서의 삼차구조를 규명해 단백질 폴드 자체가 산화-환원상태에 따라 전환되는 현상을 발견, 생명과학 전반의 완성된 연구 결과를 주로 취급하는 최고권위의 셀(CELL)지에 지난 6일자로 이를 발표했다고 밝혔다.
‘옥시-R’ 단백질은 활성산소에 의한 세포 내의 산화적 스트레스를 감지, 항산화단백질의 전사(轉寫)를 촉진하는 전사인자며 류 박사팀은 이번 연구를 통해 옥시-R가 활성산소를 감지하는 메커니즘과 활성화되는 메커니즘을 알아냈다.
활성산소들은 세포에 유해한 기능과 함께 여러 가지 세포 기능 조절의 핵심적인 메신저로서 사용되는데 활성산소가 세포 내 단백질 구조를 완전히 변화시켜서 단백질의 기능을 바꾼다는 사실이 처음 밝혀진 것이다.
단백질의 구조는 아미노산 서열에 의해 결정되는 것으로 열역학적 운동으로 인해 약간의 변화는 있을 수 있지만 전체 구조인 단백질 폴드는 그다지 변하지 않는 것으로 알려져 왔으나 이번 연구 결과로 활성산소가 단백질 폴드 자체도 스위치한다는 것이 증명됐다.
이번 결과는 국내 기초과학연구 분야의 큰 성과로 활성산소에 의해 조절되는 세포 내 현상의 이해 및 암·치매와 같이 활성산소와 직접적으로 연관되는 질병들의 이해에도 중요한 공헌을 한 것으로 평가되고 있다.
<정창훈기자 chjung@etnews.co.kr>